酶活性及其调控方法

作为生物体的一个单位，作为开放生物系统的复合体，细胞不断地与外部环境交换物质和能量。 为了维持体内平衡，有一组蛋白质的特殊物质 - 酶。 酶活性的结构，功能和调控是通过生物化学的一个特殊分支进行研究，称为酶学。 在这篇文章中，关于具体的例子，我们将考虑用于调节高等哺乳动物和人类固有的酶活性的各种机制和方法。

最佳酶活性所需的条件

选择性影响同化反应和裂解的生物活性物质在某些条件下显示出其在细胞中的催化性质。 例如，重要的是找出 化学过程 发生在细胞的哪个部分，酶参与其中。 由于分隔（细胞质分裂成部分），拮抗反应发生在其各种部位和组织中。

因此，蛋白质的合成在核糖体中进行，并且它们在透明质中分裂。 催化相反生化反应的酶的活性的细胞调节不仅提供了最佳的代谢速率，而且阻止了无能量代谢途径的形成。

多酶复合物

酶的结构和功能组织形成细胞的酶装置。 其中发生的大多数化学反应是相互关联的。 如果在多级化学方法中，第一反应的产物是后续反应的试剂，在这种情况下，细胞中酶的空间排列特别明显。

必须记住，酶本身是简单的或复杂的蛋白质。 并且它们对细胞底物的敏感性主要是由于肽的叔或四价结构的空间构型的变化。 酶也不仅在细胞参数中的变化，例如透明质酸的化学组成，试剂和反应产物的浓度，温度以及邻近细胞或细胞间液中发生的变化。

为什么细胞分成隔间

生活安排的合理性和逻辑是惊人的。 这完全适用于细胞的生命表现特征。 对于科学家化学家来说，完全清楚的是，多向酶化学反应，例如葡萄糖和糖酵解的合成不能在同一管中进行。 那么，在一个细胞的透明质中是否会发生相反的反应，这是其作用的底物？ 事实证明，进行拮抗化学过程的细胞内容物 - 细胞溶质 - 在空间上分离并形成分离的基因座 - 隔室。 由于它们，高等哺乳动物和人类的代谢反应被特别准确地调节，并且代谢产物被转化为可以自由地穿过间隔隔壁的形式。 然后他们恢复原来的结构。 除细胞质外，酶在细胞器中发现：核糖体，线粒体，细胞核，溶酶体。

酶在能量代谢中的作用

考虑丙酮酸的氧化脱羧作用。 酶的催化活性的调节通过酶学研究得到很好的研究。 该生物化学过程发生在线粒体中，即真核细胞的双膜细胞器，是缺氧葡萄糖切割与 克雷伯氏循环 之间的中间过程 。 丙酮酸脱氢酶复合物 - PDH - 含有三种酶。 在较高的哺乳动物和人类中，它的减少随着乙酰辅酶A和NATH浓度的增加而发生，即如果出现形成乙酰辅酶A分子的替代可能性。 如果细胞需要额外的能量并且需要新的受体分子来增强三羧酸循环的反应，则酶被活化。

什么是变构抑制

酶活性的调节可以通过特殊的物质 - 催化抑制剂进行。 它们可以共价结合酶的特定位点，绕过其活性中心。 这导致催化剂的空间结构的变形，并且自动导致其酶特性的降低。 换句话说，发生酶活性的变构调节。 我们还补充说，这种形式的催化作用是低聚酶固有的，即那些分子由两个或多个聚合蛋白质亚基组成的酶。 前一章中考虑的PDH复合物包含三个低聚酶：丙酮酸脱氢酶，脱氢脱脂酰基脱氢酶和水解脂酰基转乙酰酶。

调节酶

酶学研究已经确定了 化学反应速率 取决于催化剂的浓度和活性的事实。 通常，代谢途径包含调节其所有部分的反应速率的主要酶。

它们被称为调节，通常影响复合物的初始反应，也可以参与不可逆反应中最慢的化学过程，或者它们在代谢途径的分支点处加入试剂。

如何进行肽相互作用？

调节细胞中酶活性的一种方式是蛋白质 - 蛋白质相互作用。 我们在说什么？ 实现了向酶分子添加调节蛋白，结果发生了它们的活化。 例如，腺苷酸环化酶位于细胞膜的内表面上并且可以与诸如激素受体的结构以及位于其和酶之间的肽相互作用。 由于中间体蛋白质由于激素和受体的组合而改变其空间确认，因此增强腺苷酸环化酶在生物化学中的催化性质的方法称为“由于调节蛋白的附着而引起的活化”。

Protomers及其在生物化学中的作用

这组物质（称为蛋白激酶）将加速阴离子PO ₄ ^3-转移到进入肽大分子的氨基酸的羟基上。 我们将考虑蛋白激酶A的酶的活性的调节。其分子四聚体由两个催化和两个调节肽亚基组成，并且不起催化剂的作用，直到四分子的cAMP连接到原始细胞的调节区。 这导致调节蛋白的空间结构的转化，这导致两个活化的催化蛋白质颗粒的释放，也就是说，反转录酶的解离发生。 如果cAMP分子与调节亚单位分离，则无活性蛋白激酶复合物再次恢复到四聚体，因为催化和调控肽颗粒的缔合发生。 因此，上述考虑的酶活性的方法确保了它们的可逆性。

化学调节酶活性

生物化学也研究了调节酶活性的机制，如磷酸化，去磷酸化。 在这种情况下酶活性调节的机制具有以下形式：由于磷酸蛋白磷酸酶对其的影响，含有OH基团的酶的氨基酸残基会改变其化学修饰。 在这种情况下，校正酶的活性中心，对于一些酶，这是激活它们的原因，而对于其它酶 - 抑制剂。 反过来，磷酸蛋白磷酸酶本身的催化性质由激素调节。 例如，动物淀粉 - 糖原和食物之间的间隔中的脂肪在胃肠道中分裂，更准确地说是在胰高血糖素 - 胰酶的影响下在十二指肠中分离。

通过营养性胃肠酶的磷酸化来增强该过程。 在积极消化期间，当食物从胃进入十二指肠时，胰高血糖素的合成得到增强。 胰岛素 - 由胰岛的α细胞产生的胰腺的另一种酶与受体相互作用，包括相同消化酶磷酸化的机制。

部分蛋白水解

我们看到，细胞中酶活性的调节水平是不同的。 对于在细胞溶质或有机体外（在血浆或胃肠道中）的酶，其活化过程是CO-NH肽键的水解过程。 这是必要的，因为这些酶是以非活性形式合成的。 从酶分子中切割肽部分，使活性中心进行修饰的剩余结构。 这导致酶“进入工作状态”的事实，即它能够影响化学过程的过程。 例如，无活性的胰酶胰蛋白酶原不会破坏进入十二指肠的食物蛋白质。 它在肠肽酶的作用下经历蛋白水解。 之后，酶被激活，现在称为胰蛋白酶。 部分蛋白水解是一个可逆过程。 它发生在这样的情况下，即激活在血液凝固过程中切割多肽的酶。

初始物质浓度在细胞代谢中的作用

我们在子标题“多酶复合物”中部分地检查了通过底物可及性调节酶的活性。 通过几个阶段的催化反应速率强烈地取决于初始物质在细胞的透明质或细胞器中有多少分子。 这是因为代谢途径与原料浓度成正比。 细胞溶质中试剂分子越多，所有后续化学反应的速率越高。

变构规则

酶的活性不仅受初始试剂物质浓度的控制，而且受效应物的控制，所谓的变构调控是固有的。 大多数情况下，这些酶由细胞中代谢的中间产物代表。 由于效果器，调节酶的活性。 生物化学已经证明，这种称为变构酶的化合物对细胞代谢非常重要，因为它们对其体内平衡变化具有极高的敏感性。 如果酶抑制化学反应，即降低其速度 - 称为负效应物（抑制剂）。 在相反的情况下，当反应速度增加时，它是一种活化剂，一种正效应物。 在大多数情况下，起始材料即进入化学相互作用的试剂起主要作用。 由于多级反应而形成的有限的产品表现为抑制剂。 这种基于试剂和产物浓度之间的关系的调节被称为异养。