蛋白质：结构和功能。 蛋白质的性质

众所周知，蛋白质 - 生命的我们这个星球上起源的基础。 据奥帕林 - 霍尔丹的理论是凝聚下降，由肽的分子，它已成为生物起源的基础。 这是毫无疑问的，因为生物质中的任何成员的内部结构的分析表明，这些物质具有的一切：植物，动物，微生物，真菌，病毒等。 他们在本质上和大分子非常多样化。

这四种结构的名字，他们是同义词：

• 蛋白质;
• 蛋白质;
• 多肽;
• 肽。

蛋白质分子

它们的数量确实是无法估量的。 在这种情况下，所有的蛋白质分子可以分为两大类：

• 简单 - 仅由通过肽键连接的氨基酸序列;
• 复杂 - 结构和蛋白质的结构是由附加的质子化（假体）基团，也被称为辅因子表征。

在这种情况下，复杂的分子也有自己的分类。

渐变复杂肽

1. 糖蛋白 - 有密切关联蛋白质和碳水化合物的化合物。 该分子的结构编织辅基粘多糖。
2. 脂蛋白 - 蛋白质和脂质的复杂化合物。
3. 金属蛋白 - 作为辅基是金属离子（铁，锰，铜，和其它物质）。
4. 核蛋白 - 反馈蛋白和核酸（DNA，RNA）。
5. Fosfoproteidy -蛋白质的构象和残渣 磷酸。
6. Chromoproteids - 非常相似，金属蛋白，但毕竟是辅基的组成部分中的元素为有色络合物（红 - 血红蛋白，绿色 - 叶绿素，等等）。

每个组中讨论的结构和蛋白质的性质是不同的。 他们执行，并且将取决于分子的类型而变化的功能。

蛋白质的化学结构

从这个观点考虑蛋白 - 互连特异性键称为肽长，大量的氨基酸残基的链。 从侧面结构酸离开分支 - 自由基。 分子的这种结构是由E·费希尔在二十一世纪初发现的。

后来，蛋白质，蛋白质的结构和功能进行了研究，更多的细节。 很明显的是，构成所述肽结构，共20的氨基酸，但它们因此可以在不同的方式组合。 因此多肽结构的多样性。 另外，在生活和履行其职能的过程中蛋白质能够接受一系列化学转化。 其结果是，他们改变了结构，有相当多的新类型的连接。

为了打破肽键，即，扰乱链的蛋白质结构，必须选择非常严格的条件（高温，酸性或碱性催化剂）。 这是由于高强度 的共价键的 分子，即在，肽组中使用。

在实验室中的蛋白质结构的检测是使用缩二脲反应-对多肽效应新沉淀的 氢氧化物，铜 （II）。 所述肽基团和铜离子的复合物提供明亮的紫色。

有四种基本的组织结构，每个都有自己的蛋白质的结构特征。

组织层次：一级结构

如上所述，该肽 - 与夹杂物，辅酶氨基酸残基的序列，或没有它们。 因此称此为分子，这是很自然的一级结构，当然，它是由肽键，并没有别的加入了真正的氨基酸。 即，多肽线性结构。 在这种蛋白质的这种特殊结构 - 在酸这个组合是蛋白质分子的功能的性能是至关重要的。 由于这些特点是不仅能够识别肽还能预测性能和全新的角色，尚未被发现的。 胰岛素，胃蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，和其他 - 具有天然初级结构的肽的实例。

二级构象

结构与这一类蛋白质的性质不同而有所变化。 这种结构可在经受初级水解刚性的，温度或其它条件来初步形成的性质或。

这种结构有三个品种：

1. 光滑，规则的，有规立构的线圈从围绕芯连接轴线扭曲的氨基酸残基构成。 仅保持在一起 通过氢键 氧组中的一个肽，而另一个氢之间发生。 其中，结构是正确的，由于事实，即轮流重复均匀每4个级别。 这样的结构既可以是左旋和pravozakruchennoy。 但在大多数已知的蛋白质右旋异构体占主导地位。 这种构象是称为α-结构。
2. 以下类型的蛋白质的组合物和结构不同于前面的一个，在所述分子的其余部分的一个并排站立侧之间不形成氢键和之间基本上除去，其中，在一个足够大的距离。 出于这个原因，整个结构变得更起伏的，褶皱状的蛇多肽链。 还有一个功能，应该是蛋白质。 分支的氨基酸的结构应尽可能短，即甘氨酸或丙氨酸，例如。 这种类型的二级构象的被称为β折叠它们对如果整体结构的形成粘在一起的能力。
3. 属于第三类蛋白结构与生物学表示复raznorazbrosannye，不具有有规立构和能够修改的外界条件的影响下的结构无序的片段。

具有由继发性的结构的蛋白质的例子，不泄露。

高等教育

这是一个相当复杂的构造，其名称为“球”。 什么是蛋白质？ 它的结构是基于二级结构，但是增加了新类型的基团的原子之间的相互作用，以及整个分子褶皱等，引导，从而，使亲水性基团已被引导到球和疏水性的事实 - 出来。

这就解释了在水中胶体溶液的电荷的蛋白质分子。 有哪些类型的相互作用是？

1. 氢键 - 保持相同的部件之间保持不变，如二级结构。
2. 疏水性（亲水性） 相互作用-在水中溶解时的多肽产生。
3. 氨基酸残基（基团）基团之间形成raznozaryazhennymi - 离子吸引。
4. 共价相互作用 - 半胱氨酸分子，或更确切地说，它们的尾巴 - 可以在特定酸性位点之间形成。

因此，组合物和具有三级结构的蛋白质的结构可以被描述为一个卷成球的多肽链，保持和稳定其构象，由于各种类型的化学相互作用。 这种肽的例子：fosfoglitseratkenaza，tRNA的，α-角蛋白，丝心蛋白，以及其他。

四级结构

这是最困难的球，形成蛋白之一。 这样一个计划的蛋白质的结构和功能是非常灵活和具体。

这是什么形态？ 它是几个的大型和小型的多肽链，其彼此独立地形成（有时几十）。 但随后，由于我们已经考虑了这些肽的三级结构相同的作用被扭曲和纠缠在一起。 如此获得的是可以含有金属原子，和脂质基团，和碳水化合物络合物构象球。 DNA聚合酶，烟草病毒包膜蛋白，血红蛋白和其他人：这类蛋白质的实例。

我们已经讨论的所有肽结构具有在实验室自己的识别方法，基于使用色谱法，离心法，电子和光学显微镜和高计算机技术的电流的可能性。

功能

蛋白质的结构和功能与彼此密切相关。 也就是说，每个肽起到了重要作用，是独特和具体。 还有那些谁能够在活细胞中进行，有几个显著交易。 但它可以概括为表达众生的身体的蛋白质分子的基本功能：

1. 提供交通。 细胞生物或细胞器，或某些类型的细胞都能够移动，割伤，动作。 这种蛋白质被提供，其形成在马达装置的结构的一部分：纤毛，鞭毛，胞质膜。 如果我们谈论的无能细胞的位移，蛋白质可能有助于其减少（肌球蛋白肌肉）。
2. 营养或备份功能。 它是蛋白质分子的卵母细胞，胚胎和植物种子的进一步填充缺少营养素的积累。 一旦肽的裂解产生的氨基酸和生物活性物质，其是必要的活的生物体的正常发育。
3. 能量函数。 除了碳水化合物迫使体内能产生和蛋白质。 在三磷酸腺苷（ATP），其被用在生命过程的形式释放出来17.6千焦有用能量1克肽的衰变。
4. 信号和调节功能。 它包括执行正在进行的过程中仔细监测和信号到组织的传输从细胞，从他们的当局，从最新的系统等。 一个典型的例子是胰岛素，它是严格记录血糖的次数。
5. 受体功能。 它是通过改变与所述膜的一侧的肽的构象和接合重组的另一端实现。 当这种情况发生和所需的信号的传输和信息。 大多数这些蛋白质的被嵌入在细胞的胞质膜，并进行对所有从中通过的材料制成的严格控制。 另外提醒您在环境中的化学和物理变化。
6. 肽的运输功能。 这是开展饲料的蛋白质和转运蛋白。 它们的作用是显而易见的 - 运输可取分子站点与高部分的低浓度。 一个典型的例子是氧和二氧化碳的从器官和蛋白质血红蛋白的组织中的转运。 他们还实现化合物的输送用低分子量通过膜进入细胞。
7. 结构功能。 其中最重要的是那些进行蛋白质的。 细胞和其细胞器的结构提供的肽。 它们类似于框架限定的形状和结构。 此外，它们还支持它，并根据需要修改。 因此，对于所有生物体必需的蛋白质的饮食中的成长和发展。 这样的肽包括弹性蛋白，微管蛋白，胶原蛋白，肌动蛋白，和其它角蛋白。
8. 催化功能。 她表演的酶。 多种多样的，它们加速体内的所有化学和生化反应。 如果没有他们的参与，在胃内普通的苹果将能够只消化了两天，很可能在同一时间弯曲。 下过氧化氢酶，过氧化物酶和其他酶的作用，这一过程发生在两小时。 在一般情况下，正是得益于这个角色，蛋白质合成代谢和分解进行，即，塑料和 能量代谢。

的保护作用

有几种类型的威胁，从蛋白质的目的是保护身体。

首先，化学侵蚀创伤性试剂，气体分子，物质不同的频谱的动作。 肽能够与他们从事的化学反应，转化成无害的形式或简单地中和。

其次，从伤口物理威胁 - 如果时间纤维蛋白原蛋白不是在损伤部位转化为纤维蛋白，血不凝固，因此会发生堵塞。 然后，相反，它需要纤溶酶肽能够吸血栓，恢复血管通畅。

第三，免疫力的威胁。 结构和形成免疫防御蛋白质的价值，是非常重要的。 抗体，免疫球蛋白，干扰素 - 是淋巴系统和免疫系统的所有重要和显著的元素。 任何外来颗粒，恶意分子，死细胞或整个结构的一部分受到由所述肽化合物立即进行调查。 这就是为什么一个人可以拥有，没有药物，每天保护自己免受感染和病毒简单的帮助。

物理特性

该蛋白的细胞的结构是非常具体的，要看功能。 但肽的物理特性是相似的并且可以降低到以下的特征。

1. 重量分子 - 1000000道尔顿。
2. 在水溶液中形成 胶态系统。 有结构获取充电能力取决于介质的酸度。
3. 当暴露于苛刻的条件（辐射，酸或碱，温度等）是能够移动到其他级别的构象，即变性。 在不可逆的90％的病例的过程。 然而，有一个反向移位 - 复性。

肽的物理特性，这种基本属性。